08年医学生物化学期末复习指导答案

一、知识框架

第一部分 生物基础化学

第二部分 物质代谢

第三部分 遗传信息的传递

第四部分 重要器官代谢

二、课程的核心要求：

1知道及理解生物分子的结构与生理功能，以及两者之间的关系。

2理解生物体重要物质代谢的基本途径，主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系。

3理解基因信息传递的基本过程，基因表达调控的概念。

4理解各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义。

三、知识点提示：

第一章蛋白质化学

着重从蛋白质的基本化学组成、分子结构以及结构与功能的关系、理化性质和分类等方面进行讲述。

蛋白质的元素组成：氮的含量比较恒定，平均为16％左右。这是蛋白质元素组成的重要特点，也是蛋白质定量测定的依据。

蛋白质分子的基本结构单位—氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成单位。组成蛋白质的氨基酸有20种都为L型α-氨基酸。

1蛋白质的结构

什么是肽键？

由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水形成的键称为肽键。

肽键是蛋白质结构中的基本键。两个氨基酸形成的肽为二肽；三个氨基酸形成的为三肽。多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。

2蛋白质的理化特性

a．两性游离：

b．高分子化合物的性质：如胶体性质，易沉淀，不易透过半透膜。根据蛋白质这些性质可用透析法分离蛋白质，利用超速离心法既能分离、纯化蛋白质，又能测定蛋白质分子量。

c．蛋白质的沉淀：蛋白质的沉淀和变性反应是不同的两个概念。蛋白质在某些理化条件下，空间结构发生变化而丧失其生物活性称为变性。分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚，并从溶液中沉淀、析出的现象，成为蛋白质的沉淀。

3电泳技术

电荷性质和数量不同，在同一电场中移动速率不同

蛋白质的沉淀

破坏蛋白质高分子溶液的两个特性---水化膜和电荷

透析技术

蛋白质胶体颗粒很大，不能透过半透膜

超速离心

离心力场的作用下，沉降速率不同

第二章核酸化学

1含磷量为9％～10％，可通过测定磷含量来估计样品中核酸含量。

核酸的基本组成单位是核苷酸。核苷酸由碱基、戊糖和磷酸组成。碱基又分为嘌呤碱和嘧啶碱两类。戊糖可分为核糖和脱氧核糖。A(腺嘌呤)、T(胸腺嘧啶)、G(鸟嘌呤)和C(胞嘧啶)四种碱基。

cAMP(环化腺苷酸)和cGMP(环化鸟苷酸)是多种激素作用的第二信使，调节细胞内多种物质代谢。一些游离核苷酸的衍生物是体内一些重要酶的辅酶，参与生物氧化和各种物质代谢过程。

DNA 双螺旋结构形式如何，DNA分子中两条多核苷酸联的碱基排列顺序总遵循碱基互补规律的。RNA为单链结构，局部可因碱基互补配对(A-U，C-G)以氢键相连形成双螺旋结构。

RNA功能

信使RNA(mRNA)：携带了DNA的遗传信息，在蛋白质合成中作为合成蛋白质的模板，起传递遗传信息的作用。

转运RNA(tRNA)：tRNA具有携带转运氨基酸的作用

核蛋白体RNA(rRNA)：rRNA不单独存在，它与蛋白质结合为核蛋白体，核蛋白体是蛋白质生物合成的场所

2核酸的理化性质和应用

酸碱性：由于DNA和RNA的多核苷酸链上既有酸性的磷酸基团，又有碱基上的碱性基团，因此它也是两性电解质

高分子特性

核酸变性：核酸在某些条件下会发生氢键断裂，双螺旋结构松散分开即为核酸的变性。

核酸的复性：核酸热变性后，温度再缓慢下降，解开的两条链又可重新缔合而形成双螺旋，此即为核酸的复性。

第三章酶

酶的理解：酶是由活细胞产生，能在体内外对其底物(作用物)起催化作用的一类蛋白质。单纯蛋白酶；结合蛋白酶(酶蛋白+辅助因子=全酶)，

只有全酶才有催化作用。

1、酶的活性中心：这些必需集团比较集中，并构成一定的空间构象，直接参与酶促反应的区域称为酶活性中心。

2、酶的必需集团：酶的本质是蛋白质，在某一区域，集中了与酶活性密切相关的集团，称为酶的必需集团，

3、同工酶：体内还存在一种催化的化学反应相同，而其分子结构、理化性质和免疫学性质不同的酶，称为同工酶

4、酶原的激活：有些酶在细胞中生成时是以无活性的酶原形式存在，只有在一定条件下才可被激活成有活性的酶，此过程称为酶原的激活。

5、竞争性抑制：抑制剂与酶作用底物结构相似，与底物共同竞争酶的活性中心，它抑制酶与底物结合形成中间产物，影响酶的催化能力，这种抑制作用的大小取决于抑制剂与底物的相对浓度。

第五章糖代谢

生命活动最重要特征之一是生物体内各种物质按一定规律不断进行新陈代谢，以实现生物体与外界环境的物质交换及自我更新与机体内环境的相对稳定。物质代谢中绝大多数化学反应实在细胞内优美催化而进行的。各种物质代谢之间有着广泛的联系，而且集体具有严密的调节控制能力，构成一个统一的整体。物质代谢的正常进行是生命过程所必需的，这一部分主要介绍糖代谢、脂类代谢、生物氧化、氨基酸代谢、核苷酸代谢、及各种物质代谢的联系与调节规律。

一、糖的分解代谢的几种方式：

1供氧充足时，葡萄糖进行有氧氧化彻底氧化生成CO2、pO。

2缺氧时，则进行糖酵解生成乳酸。

3葡萄糖也可以进入磷酸戊糖途径等进行代谢，以发挥不同的生理作用。

4葡萄糖也可经合成代谢聚合成糖原，贮存在肝和肌肉组织。

5有些非糖物质如乳酸、丙氨酸可经糖异生途径转变成葡萄糖或糖原。

二、糖酵解的生理意义：

是指葡萄糖或糖原经过一系列反应生成丙酮酸的过程。

迅速提供能量，对肌收缩更为重要。

成熟红细胞没有线粒体，完全以来糖酵解供能。

神经、白细胞、骨髓代谢活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。

糖酵解可产生少量能量：1分子葡萄糖经糖酵解净生成2分子ATP，糖原中的每1分子葡萄糖残基经糖酵解净生成3分子ATP，糖酵解的主要生理功用是在无氧条件下提供机体能量。

如成熟红细胞仅依靠糖酵解供应能量；机体在进行剧烈和长时间运动时，骨骼肌处于相对缺氧状态，糖酵解过程加强，以补充运动所需的能量。

三、糖有氧氧化的反应过程

葡萄糖→→丙酮酸在胞液中进行。

丙酮酸→→乙酰辅酶A，反应由丙酮酸脱氢酶系催化。

乙酰辅酶A →→三羧酸循环

每分子葡萄糖经有氧氧化彻底分解成C02和H20，同时可生成36或38分子ATP。

因为医学生要上五年的大学，如果要读研的话就相当于一共要八年的时间，而且医学生出来找工作也非常难，最低需要研究生学历，在读书期间要学的知识非常多，光是课本的知识就要高出普通大学生几倍。

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