积盐,压盐,脱盐是什么？

积盐、压盐、脱盐都是指在食品制作过程中采取的不同措施。

1 积盐：在一些食品的制作过程中，需要添加盐来增加味道。在添加盐时，可能会采取积盐的措施，即先将盐堆积在食材的某个部位（如表面、角落等），然后再进行后续的制作步骤。

2 压盐：在一些需要腌制的食品中，为了更好地入味，可能会采取压盐的措施，即用重物将盐压在食材上面，使盐更好地渗透到食材中。

3 脱盐：在一些土壤中，可能会存在过多的盐分，使得土地条件恶化，不适合种植作物。在这种情况下，可以采取脱盐的措施，即通过一系列方法（如灌溉、换土等）将土壤中的盐分去除，使土地恢复正常的土壤条件，适合种植作物。

需要注意的是，以上措施在实际应用中可能存在一些差异，具体应根据实际情况而定。

二、蛋白质的分离纯化

蛋白质的分离纯化方法很多，主要有：

（一）根据蛋白质溶解度不同的分离方法

1、蛋白质的盐析

中性盐对蛋白质的溶解度有显著影响，一般在低盐浓度下随着盐浓度升高，蛋白质的溶解度增加，此称盐溶；当盐浓度继续升高时，蛋白质的溶解度不同程度下降并先后析出，这种现象称盐析，将大量盐加到蛋白质溶液中，高浓度的盐离子（如硫酸铵的SO4和NH4)有很强的水化力，可夺取蛋白质分子的水化层，使之“失水”，于是蛋白质胶粒凝结并沉淀析出。盐析时若溶液pH在蛋白质等电点则效果更好。由于各种蛋白质分子颗粒大小、亲水程度不同，故盐析所需的盐浓度也不一样，因此调节混合蛋白质溶液中的中性盐浓度可使各种蛋白质分段沉淀。

影响盐析的因素有：（1）温度：除对温度敏感的蛋白质在低温（4度）操作外，一般可在室温中进行。一般温度低蛋白质溶介度降低。但有的蛋白质（如血红蛋白、肌红蛋白、清蛋白）在较高的温度（25度）比0度时溶解度低，更容易盐析。（2）pH值：大多数蛋白质在等电点时在浓盐溶液中的溶介度最低。（3）蛋白质浓度：蛋白质浓度高时，欲分离的蛋白质常常夹杂着其他蛋白质地一起沉淀出来（共沉现象）。因此在盐析前血清要加等量生理盐水稀释，使蛋白质含量在25-30%。

蛋白质盐析常用的中性盐，主要有硫酸铵、硫酸镁、硫酸钠、氯化钠、磷酸钠等。

其中应用最多的硫酸铵，它的优点是温度系数小而溶解度大（25度时饱和溶液为41M，即767克/升；0度时饱和溶解度为39M，即676克/升），在这一溶解度范围内，许多蛋白质和酶都可以盐析出来；另外硫酸铵分段盐析效果也比其他盐好，不易引起蛋白质变性。硫酸铵溶液的pH常在45-55之间，当用其他pH值进行盐析时，需用硫酸或氨水调节。

蛋白质在用盐析沉淀分离后，需要将蛋白质中的盐除去，常用的办法是透析，即把蛋白质溶液装入秀析袋内（常用的是玻璃纸），用缓冲液进行透析，并不断的更换缓冲液，因透析所需时间较长，所以最好在低温中进行。此外也可用葡萄糖凝胶G-25或G-50过柱的办法除盐，所用的时间就比较短。

2、等电点沉淀法

蛋白质在静电状态时颗粒之间的静电斥力最小，因而溶解度也最小，各种蛋白质的等电点有差别，可利用调节溶液的pH达到某一蛋白质的等电点使之沉淀，但此法很少单独使用，可与盐析法结合用。

3、低温有机溶剂沉淀法

用与水可混溶的有机溶剂，甲醇，乙醇或丙酮，可使多数蛋白质溶解度降低并析出，此法分辨力比盐析高，但蛋白质较易变性，应在低温下进行。

（二）根据蛋白质分子大小的差别的分离方法

1、透析与超滤

透析法是利用半透膜将分子大小不同的蛋白质分开。

超滤法是利用高压力或离心力，强使水和其他小的溶质分子通过半透膜，而蛋白质留在膜上，可选择不同孔径的泸膜截留不同分子量的蛋白质。

2、凝胶过滤法

也称分子排阻层析或分子筛层析，这是根据分子大小分离蛋白质混合物最有效的方法之一。柱中最常用的填充材料是葡萄糖凝胶（Sephadex

ged）和琼脂糖凝胶（agarose gel）。

（三）根据蛋白质带电性质进行分离

蛋白质在不同pH环境中带电性质和电荷数量不同，可将其分开。

1、电泳法

各种蛋白质在同一pH条件下，因分子量和电荷数量不同而在电场中的迁移率不同而得以分开。值得重视的是等电聚焦电泳，这是利用一种两性电解质作为载体，电泳时两性电解质形成一个由正极到负极逐渐增加的pH梯度，当带一定电荷的蛋白质在其中泳动时，到达各自等电点的pH位置就停止，此法可用于分析和制备各种蛋白质。

2、离子交换层析法

离子交换剂有阳离子交换剂（如：羧甲基纤维素；CM-纤维素）和阴离子交换剂（二乙氨基乙基纤维素；DEAEFONT

FACE="宋体"

LANG="ZH-CN">纤维素），当被分离的蛋白质溶液流经离子交换层析柱时，带有与离子交换剂相反电荷的蛋白质被吸附在离子交换剂上，随后用改变pH或离子强度办法将吸附的蛋白质洗脱下来。（详见层析技术章）

（四）根据配体特异性的分离方法－亲和色谱法

亲和层析法（aflinity

chromatography）是分离蛋白质的一种极为有效的方法，它经常只需经过一步处理即可使某种待提纯的蛋白质从很复杂的蛋白质混合物中分离出来，而且纯度很高。这种方法是根据某些蛋白质与另一种称为配体(Ligand）的分子能特异而非共价地结合。其基本原理：蛋白质在组织或细胞中是以复杂的混合物形式存在，每种类型的细胞都含有上千种不同的蛋白质，因此蛋白质的分离（Separation），提纯（Purification）

和鉴定（Characterization）是生物化学中的重要的一部分，至今还没的单独或一套现成的方法能移把任何一种蛋白质从复杂的混合蛋白质中提取出来，因此往往采取几种方法联合使用。

细胞的破碎

1、高速组织捣碎：将材料配成稀糊状液，放置于筒内约1/3体积，盖紧筒盖，将调速器先拨至最慢处，开动开关后，逐步加速至所需速度。此法适用于动物内脏组织、植物肉质种子等。

2、玻璃匀浆器匀浆：先将剪碎的组织置于管中，再套入研杆来回研磨，上下移动，即可将细胞研碎，此法细胞破碎程度比高速组织捣碎机为高，适用于量少和动物脏器组织。

3、超声波处理法：用一定功率的超声波处理细胞悬液，使细胞急剧震荡破裂，此法多适用于微生物材料，用大肠杆菌制备各种酶，常选用50-100毫克菌体/毫升浓度，在1KG至10KG频率下处理10-15分钟，此法的缺点是在处理过程会产生大量的热，应采取相应降温措施。对超声波敏感和核酸应慎用。

4、反复冻融法：将细胞在-20度以下冰冻，室温融解，反复几次，由于细胞内冰粒形成和剩余细胞液的盐浓度增高引起溶胀，使细胞结构破碎。

5、化学处理法：有些动物细胞，例如肿瘤细胞可采用十二烷基磺酸钠（SDS）、去氧胆酸钠等细胞膜破坏，细菌细胞壁较厚，可采用溶菌酶处理效果更好。

无论用哪一种方法破碎组织细胞，都会使细胞内蛋白质或核酸水解酶释放到溶液中，使大分子生物降解，导致天然物质量的减少，加入二异丙基氟磷酸（DFP）可以抑制或减慢自溶作用；加入碘乙酸可以抑制那些活性中心需要有疏基的蛋白水解酶的活性，加入苯甲磺酰氟化物（PMSF）也能清除蛋白水解酥活力，但不是全部，还可通过选择pH、温度或离子强度等，使这些条件都要适合于目的物质的提取。

浓缩、干燥及保存

一、样品的浓缩

生物大分子在制备过程中由于过柱纯化而样品变得很稀，为了保存和鉴定的目的，往往需要进行浓缩。常用的浓缩方法的：

1、减压加温蒸发浓缩

通过降低液面压力使液体沸点降低，减压的真空度愈高，液体沸点降得愈低，蒸发愈快，此法适用于一些不耐热的生物大分子的浓缩。

2、空气流动蒸发浓缩

空气的流动可使液体加速蒸发,铺成薄层的溶液，表面不断通过空气流；或将生物大分子溶液装入透析袋内置于冷室，用电扇对准吹风，使透过膜外的溶剂不沁蒸发，而达到浓缩目的，此法浓缩速度慢，不适于大量溶液的浓缩。

3、冰冻法

生物大分子在低温结成冰，盐类及生物大分子不进入冰内而留在液相中，操作时先将待浓缩的溶液冷却使之变成固体，然后缓慢地融解，利用溶剂与溶质融点介点的差别而达到除去大部分溶剂的目的。如蛋白质和酶的盐溶液用此法浓缩时，不含蛋白质和酶的纯冰结晶浮于液面，蛋白质和酶则集中于下层溶液中，移去上层冰块，可得蛋白质和酶的浓缩液。

4、吸收法

通过吸收剂直接收除去溶液中溶液分子使之浓缩。所用的吸收剂必需与溶液不起化学反应，对生物大分子不吸附，易与溶液分开。常用的吸收剂有聚乙二醇，聚乙稀吡咯酮、蔗糖和凝胶等，使用聚乙二醇吸收剂时，先将生物大分子溶液装入半透膜的袋里，外加聚乙二醇复盖置于4度下，袋内溶剂渗出即被聚乙二醇迅速吸去，聚乙二醇被水饱和后要更换新的直至达到所需要的体积。

5、超滤法

超滤法是使用一种特别的薄膜对溶液中各种溶质分子进行选择性过滤的方法，不液体在一定压力下（氮气压或真空泵压）通过膜时，溶剂和小分子透过，大分子受阻保留，这是近年来发展起来的新方法，最适于生物大分子尤其是蛋白质和酶的浓缩或脱盐，并具有成本低，操作方便，条件温和，能较好地保持生物大分子的活性，回收率高等优点。应用超滤法关键在于膜的选择，不同类型和规格的膜，水的流速，分子量截止值（即大体上能被膜保留分子最小分子量值）等参数均不同，必须根据工作需要来选用。另外，超滤装置形式，溶质成份及性质、溶液浓度等都对超滤效果的一定影响。Diaflo

超滤膜的分子量截留值：

膜名称分子量截留值孔的大的平均直径

XM－300300，000140

XM－200100，00055

XM－5050，00030

PM－30 30，00022

UM－2020，00018

PM－1010，00015

UM－21，00012

UM05500 10

用上面的超滤膜制成空心的纤维管，将很多根这样的管拢成一束，管的两端与低离子强度的缓冲液相连，使缓冲液不断地在管中流动。然后将纤维管浸入待透析的蛋白质溶液中。当缓冲液流过纤维管时，则小分子很易透过膜而扩散，大分子则不能。这就是纤维过滤秀析法，由于透析面积增大，因而使透析时间缩短10倍。

使用凝胶过滤介质Sephadex G10，G15，G25，G50等去除小分子，效率高，处理量可达床体积30%。只需在进样后收集首1/3-1/2柱体积的洗脱液，就可以去除该填料分离范围上限以下的小分子，简单直接。由于只是去除小分子，柱高10cm以上即可。整个过程一般可于数分钟至半小时完成。Sephadex G25系列介质专为蛋白质脱盐而设计，预装柱HiTrap Desalting（5ml）可用针筒操作。HiPrep Desalting(26ml)可在数分钟为多至10ml样品脱盐。

选择孔径很小的凝胶，在过滤时，由于蛋白质分子半径较大，所以不能进入凝胶的孔隙，很容易被洗脱，而粒子则被孔隙所吸附，较难洗脱，所以先出来的是蛋白质

顺序：使用高效液相色谱仪进行分析时，常用两种洗脱方式，先用等度洗脱，再用梯度洗脱。

使用梯度洗脱时，也会使干扰分离的强保留杂质组分在较短的时间内从柱中清楚，使色谱柱保持干净状态，以进行下一次的分析。梯度洗脱一般是指流动相的组成随分析时间的延长呈现线性变化，即线性梯度洗脱，可用于反相和正相高效液相色谱仪及离子对色谱法。

原理和分类

液相色谱法的分离机理是基于混合物中各组分对两相亲和力的差别。根据固定相的不同，液相色谱分为液固色谱、液液色谱和键合相色谱。应用最广的是以硅胶为填料的液固色谱和以微硅胶为基质的键合相色谱。根据固定相的形式，液相色谱法可以分为柱色谱法、纸色谱法及薄层色谱法。按吸附力可分为吸附色谱、分配色谱、离子交换色谱和凝胶渗透色谱。

去离子水俗称脱盐水，又称纯水，或深度脱盐水。一般系指将水中易去除的强导电质去除又将水中难以去除的硅酸及二氧化碳等弱电解质去除至一定程度的水。脱盐可以使用反渗透的方法，这里面的浓水可以再进行晒制，这样可以尽快的把盐的浓度降下来，又可以使浓水中的盐可以得到利用。主要取决于你的水质情况，水中盐的浓度等。蒸发、膜处理、树脂、EDI；蒸发有普通蒸发，闪蒸；能否拿出盐要取决于水中其他杂质，其他杂质含量如果比较高，怎也不能蒸干，最后也会有 浓水，这是饱和盐水。膜处理对盐的含量要求较高，一价盐的话只能做到7~10％左右，再高从能耗，设备投资，没耐受等几个方面都会有问题，是用反渗透，不能浓到饱和的主要原因是渗透压，。如果除二价盐会好些，用纳滤膜可以（如果投资允许的话），这样渗透压问题不会象RO那么突出。但浓水目前无很好方法解决。树脂脱盐对进水盐含量要求很高，需要较低含盐量，只能作为水深度脱盐使用。

1、健体：健康体魄之意，也有健身之意。“健”可分为“单人旁”和“建”，“体”可分为“单人旁”和“本”。

2、健美：是一种强调肌肉健壮与美的活动，是对身体的雕刻，跟传统竞技运动完全不一样，起源于古希腊，最初只由男性参加，以男子的粗壮的手臂、发达的胸肌、粗壮的双腿为美。

3、脱水：脱水指人体由于病变，消耗大量水分，而不能及时补充，造成新陈代谢障碍的一种症状，严重时会造成虚脱，甚至有生命危险，需要依靠输液补充体液。

4、脱盐：农田土壤中可溶性盐类的含量逐渐减少的现象。

5、冲碳 ：即反冲碳化学，反冲碳化学r}rnil chemistry of carlxm核反应产生的高 能反冲碳原一子的化学。各种核反应产牛内‘IC具有较高的反冲能:}2L'}Y,n)}}t}}`C}n2n)}iC， izC}P。

扩展资料：

生物大分子脱盐介绍：

生物大分子脱盐在生物工艺制备中有重要的作用，选择合适的脱盐方法至观重要，在回收率，脱盐效率，目的物生物活性方面找到平衡选择合适的脱盐方式，超滤过程剧烈且剪切力大，大分子容易失活，透析效率低。凝胶层析是工业上制备时最佳的脱盐方式。其过程温和，回收率高。选择合适的凝胶介质也至观重要。

利用减压的方法使后一效蒸发器的操作压力和溶液的沸点均较前一效蒸发器的低，使前一效蒸发器引出的二次蒸汽作为后一效蒸发器的加热蒸汽，且后一效蒸发器的加热室前一效蒸发器的冷却器。

-健体

-健美

-脱水

-脱盐

焦油脱盐主要方法有：1)在回收鼓风冷凝工段采取循环氨水和冷凝氨水混合的工艺流程，降低固定铵盐的浓度;2)采用焦油洗萘流程的粗苯工段，由于焦油中大量铵盐进入终冷循环水中，可降低焦油中的含盐浓度;3)焦油在进入管式炉前加入碳酸钠，使固定铵盐转化为不易分解的钠盐。例如：NH4CL+Na2CO3 NaCL+NH3+CO2+H2O 2NH4CL+Na2CO3 (NH4)2CO3+2NaCL