蛋白质有哪些种类?

问题一：蛋白质有哪几种？ 蛋白质就是氨基酸的合成物质一般来说有多少种氨基酸相应的就会有更多的蛋白质因为氨基酸会组合成多种蛋白质。你想一想自己其实就是由几种氨基酸合成的蛋白质物体而已。

问题二：蛋白质的种类 蛋白质的种类有很多，主要取决于所构成的氨基酸的种类与个数。营养学上根据食物蛋白质所含氨基酸的种类和数量将食物蛋白质分三类：1、完全蛋白质这是一类优质蛋白质。它们所含的必需氨基酸种类齐全，数量充足，彼此比例适当。这一类蛋白质不但可以维持人体健康，还可以促进生长发育。2、半完全蛋白质这类蛋白质所含氨基酸虽然揣类齐全，但其中某些氨基酸的数量不能满足人体的需要。它们可以维持生命，但不能促进生长发育。3、不完全蛋白质这类蛋白质不能提供人体所需的全部必需氨基酸，单纯靠它们既不能促进生长发育，也不能维持生命。　根据蛋白质分子的外形，可以将其分作3类　1．球状蛋白质分子形状接近球形，水溶性较好，种类很多，可行使多种多样的生物学功能。　2．纤维状蛋白质分子外形呈棒状或纤维状，大多数不溶于水，是生物体重要的结构成分，或对生物体起保护作用。　3．膜蛋白质一般折叠成近球形，插入生物膜，也有一些通过非共价键或共价键结合在生物膜的表面。生物膜的多数功能是通过膜蛋白实现的。

问题三：人体中有多少种蛋白质？ 蛋白质是由20多种氨基酸组成，以氨基酸组成的数量和排列顺序不同，使人体中蛋白质多达10万种以上。具体数目说不清楚，只能说个大概，是十几万种，如果算上其它生物包含的蛋白质，那就很多了。

问题四：蛋白粉的种类都有哪些？ 蛋白质主要分为动物蛋白和植物蛋白,所以蛋白粉主要分为3种,纯动物蛋白,纯植物蛋白和混合型蛋白粉纯动物蛋白粉最常见的就是乳清蛋白粉,是一种蛋白含量高,脂肪少,热量少的健康营养品,广泛存在于牛奶,鸡蛋,各种瘦肉里面

植物蛋白粉最常见的就是大豆蛋白,黄豆等豆类里面富含大豆蛋白,是一种比乳清蛋白便宜很多的蛋白质其更适合女性服用其补充蛋白质增加肌肉的效果要比乳清蛋白差很多

混合型的蛋白粉就是把乳清蛋白和大豆蛋白混合起来的没有特别的功效,只是通过混合增加卖点而已通过添加大豆蛋白,可以将蛋白粉的成本降低下来

问题五：蛋白质有哪几种？ 蛋白质就是氨基酸的合成物质一般来说有多少种氨基酸相应的就会有更多的蛋白质因为氨基酸会组合成多种蛋白质。你想一想自己其实就是由几种氨基酸合成的蛋白质物体而已。

问题六：蛋白质的种类 蛋白质的种类有很多，主要取决于所构成的氨基酸的种类与个数。营养学上根据食物蛋白质所含氨基酸的种类和数量将食物蛋白质分三类：1、完全蛋白质这是一类优质蛋白质。它们所含的必需氨基酸种类齐全，数量充足，彼此比例适当。这一类蛋白质不但可以维持人体健康，还可以促进生长发育。2、半完全蛋白质这类蛋白质所含氨基酸虽然揣类齐全，但其中某些氨基酸的数量不能满足人体的需要。它们可以维持生命，但不能促进生长发育。3、不完全蛋白质这类蛋白质不能提供人体所需的全部必需氨基酸，单纯靠它们既不能促进生长发育，也不能维持生命。　根据蛋白质分子的外形，可以将其分作3类　1．球状蛋白质分子形状接近球形，水溶性较好，种类很多，可行使多种多样的生物学功能。　2．纤维状蛋白质分子外形呈棒状或纤维状，大多数不溶于水，是生物体重要的结构成分，或对生物体起保护作用。　3．膜蛋白质一般折叠成近球形，插入生物膜，也有一些通过非共价键或共价键结合在生物膜的表面。生物膜的多数功能是通过膜蛋白实现的。

问题七：蛋白质是如何进行分类的,各类蛋白质之间有和区别 一、按来源分类

蛋白质按来源可以分为动物蛋白和植物蛋白，两者所含的氨基酸是不同的。动物性蛋白质主要为提取自牛奶的乳清蛋白，其所含必需氨基酸种类齐全，比例合理，但是含有胆固醇。植物性蛋白质主要来源于大豆的大豆蛋白，最多的优点就是不含胆固醇。

二、按组成成分分类

按照化学组成，蛋白质通常可以分为简单蛋白质、结合蛋白质和衍生蛋白质。简单蛋白质经水解得氨基酸和氨基酸衍生物；结合蛋白质经水解得氨基酸、非蛋白的辅基和其他（结合蛋白质的非氨基酸部分称为辅基）；蛋白质经变性作用和改性修饰得到衍生蛋白质。

三、按分子形状分类

根据分子形状的不同，可将蛋白质分为球状蛋白质和纤维状蛋白质两大类。以长轴和短轴之

比为标准，球状蛋白质小于5，纤维状蛋白质大于5。纤维状蛋白多为结构蛋白，是组织结

构不可缺少的蛋白质，由长的氨基酸肽链连接成为纤维状或蜷曲成盘状结构，成为各种组织

的支柱，如皮肤、肌腱、软骨及骨组织中的胶原蛋白；球状蛋白的形状近似于球形或椭圆形。

许多具有生理活性的蛋白质，如酶、转运蛋白、蛋白类激素与免疫球蛋白、补体等均属于球

蛋白。

四、按结构分类

蛋白质按其结构可分为：单体蛋白、寡聚蛋白、多聚蛋白。

1、单体蛋白：

蛋白质由一条肽链构成，最高结构为三级结构。包括由二硫键连接的几条肽链形成的蛋白质，其最高结构也是三级。多数水解酶为单体蛋白。

2、寡聚蛋白：

包含2个或2个以上三级结构的亚基。可以是相同亚基的聚合，也可以是不同亚基的聚合。

3、多聚蛋白：

由数十个亚基以上，甚至数百个亚基聚合而成的超级多聚体蛋白。

五、按功能分类

蛋白质按其功能分为活性蛋白质和非活性蛋白质两大类。活性蛋白质有调节蛋白、收缩蛋白、抗体蛋白等。非活性蛋白质有结构蛋白等。

结构蛋白：构成人体组织的蛋白质，如韧带、毛发、指甲和皮肤等。 调节蛋白：具有调控功能的蛋白质，如胰岛素，甲状腺素等。 收缩蛋白：参与收缩过程的蛋白质，如肌球蛋白，肌动蛋白等。 抗体蛋白：构成机体抗体的蛋白质，如免疫器蛋白。

六、按蛋白质的营养价值分类 食物蛋白质的营养价值取决于所含氨基酸的种类和数量，所以在营养上尚可根据食物蛋 白质的氨基酸组成，分为完全蛋白质、半完全蛋白质和不完全蛋白质三类。

问题八：人体中有多少种蛋白质？ 蛋白质是由20多种氨基酸组成，以氨基酸组成的数量和排列顺序不同，使人体中蛋白质多达10万种以上。具体数目说不清楚，只能说个大概，是十几万种，如果算上其它生物包含的蛋白质，那就很多了。

问题九：蛋白粉的种类都有哪些？ 蛋白质主要分为动物蛋白和植物蛋白,所以蛋白粉主要分为3种,纯动物蛋白,纯植物蛋白和混合型蛋白粉纯动物蛋白粉最常见的就是乳清蛋白粉,是一种蛋白含量高,脂肪少,热量少的健康营养品,广泛存在于牛奶,鸡蛋,各种瘦肉里面

植物蛋白粉最常见的就是大豆蛋白,黄豆等豆类里面富含大豆蛋白,是一种比乳清蛋白便宜很多的蛋白质其更适合女性服用其补充蛋白质增加肌肉的效果要比乳清蛋白差很多

混合型的蛋白粉就是把乳清蛋白和大豆蛋白混合起来的没有特别的功效,只是通过混合增加卖点而已通过添加大豆蛋白,可以将蛋白粉的成本降低下来

①微管：电镜下观察到的微管呈中空的管状结构，其外径为 24 nm，内径为 15 nm。微管几乎存在于所有真核细胞中，但大部分微管在细胞质内形成暂时性的结构，如间期细胞内的微管、分裂期细胞的纺锤体微管，这些微管对细胞内各种细胞器和生物大分子的分布和功能起重要的组织作用。另外一些微管形成相对稳定的“永久性”结构，如存在于纤毛或鞭毛内的轴丝微管、神经元突起内部的微管束结构等。

②微丝：微丝（microfilament，MF）又称肌动蛋白丝（actin filament），或纤维状肌动蛋白（fibrous actin，F-actin），这种直径为 7 nm 的纤维存在于所有真核细胞在中。

③微管蛋白：微管由微管蛋白亚基组装而成。每个微管蛋白都是由 2 个非常相似的球蛋白亚基（α-微管蛋白和β-微管蛋白） 结合而成的异二聚体，这种αβ-微管蛋白二聚体是细胞质内游离态微管蛋白的主要存在形式，也是微管组装的基本结构单位。其中α-微管蛋白含 450 个氨基酸残基，β-微管蛋白含 455 个氨基酸残基。

④肌动蛋白：微丝的主要结构成分是肌动蛋白（actin）。在大多数真核细胞中，肌动蛋白是含量最丰富的蛋白质之一。在肌细胞中，肌动蛋白占细胞总蛋白质量的10%左右。即使非肌细胞，也占细胞总蛋白质量的1%~5%。肌动蛋白在细胞内有两种存在形式，即肌动蛋白单体（又称球状肌动蛋白，G-actin）和由单体组装而成的纤维状肌动蛋白。

⑤肌球蛋白：在细胞内参与物质运输的马达蛋白（motor protein）可以分为 3 类：沿微丝运动的肌球蛋白（myosin）、沿微管运动的驱动蛋白（kinesin）和动力蛋白（dynein）。

蛋白质的生理功能

1、构造人的身体：蛋白质是一切生命的物质基础，是肌体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料。人体的每个组织：毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成，所以说饮食造就人本身。蛋白质对人的生长发育非常重要。

比如大脑发育的特点是一次性完成细胞增殖，人的大脑细胞的增长有二个高峰期。第一个是胎儿三个月的时候；第二个是出生后到一岁，特别是0---6个月的婴儿是大脑细胞猛烈增长的时期。到一岁大脑细胞增殖基本完成，其数量已达成人的9/10。所以0到1岁儿童对蛋白质的摄入要求很有特色，对儿童的智力发展尤关重要。

2、修补人体组织：人的身体由百兆亿个细胞组成，细胞可以说是生命的最小单位，它们处于永不停息的衰老、死亡、新生的新陈代谢过程中。例如年轻人的表皮28天更新一次，而胃黏膜两三天就要全部更新。所以一个人如果蛋白质的摄入、吸收、利用都很好，那么皮肤就是光泽而又有弹性的。反之，人则经常处于亚健康状态。组织受损后，包括外伤，不能得到及时和高质量的修补，便会加速机体衰退。

3、维持肌体正常的新陈代谢和各类物质在体内的输送。载体蛋白对维持人体的正常生命活动是至关重要的。可以在体内运载各种物质。比如血红蛋白—输送氧（红血球更新速率250万/秒）、脂蛋白—输送脂肪、细胞膜上的受体还有转运蛋白等。

4、白蛋白：维持机体内的渗透压的平衡及体液平衡。

5、维持体液的酸碱平衡。

6、免疫细胞和免疫蛋白：有白细胞、淋巴细胞、巨噬细胞、抗体（免疫球蛋白）、补体、干扰素等。七天更新一次。当蛋白质充足时，这个部队就很强，在需要时，数小时内可以增加100倍。

7、构成人体必需的催化和调节功能的各种酶。我们身体有数千种酶，每一种只能参与一种生化反应。人体细胞里每分钟要进行一百多次生化反应。酶有促进食物的消化、吸收、利用的作用。相应的酶充足，反应就会顺利、快捷的进行，我们就会精力充沛，不易生病。否则，反应就变慢或者被阻断。

8、激素的主要原料。具有调节体内各器官的生理活性。胰岛素是由51个氨基酸分子合成。生长素是由191个氨基酸分子合成。

7、构成神经递质乙酰胆碱、五羟色氨等。维持神经系统的正常功能：味觉、视觉和记忆。

8、胶原蛋白：占身体蛋白质的1/3，生成结缔组织，构成身体骨架。如骨骼、血管、韧带等，决定了皮肤的弹性，保护大脑（在大脑脑细胞中，很大一部分是胶原细胞，并且形成血脑屏障保护大脑）

9、提供热能。

蛋白质的分类

营养学上根据食物蛋白质所含氨基酸的种类和数量将食物蛋白质分三类：1、完全蛋白质这是一类优质蛋白质。它们所含的必需氨基酸种类齐全，数量充足，彼此比例适当。这一类蛋白质不但可以维持人体健康，还可以促进生长发育。奶、蛋、鱼、肉中的蛋白质都属于完全蛋白质。2、半完全蛋白质这类蛋白质所含氨基酸虽然种类齐全，但其中某些氨基酸的数量不能满足人体的需要。它们可以维持生命，但不能促进生长发育。例如，小麦中的麦胶蛋白便是半完全蛋白质，含赖氨酸很少。食物中所含与人体所需相比有差距的某一种或某几种氨基酸叫做限制氨基酸。谷类蛋白质中赖氨酸含量多半较少，所以，它们的限制氨基酸是赖氨酸。3、不完全蛋白质 这类蛋白质不能提供人体所需的全部必需氨基酸，单纯靠它们既不能促进生长发育，也不能维持生命。例如，肉皮中的胶原蛋白便是不完全蛋白质。

蛋白质的作用

蛋白质是生命的物质基础：是人体内的三大组成部分(蛋白质、脂肪、碳水化合物)之一。作为人体不可缺少的营养成分约占人体组织的20％，每天约有3％的蛋白质参与新陈代谢完成人体的各种生理活动。

常见蛋白质

纤维蛋白（fibrous protein）:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。

球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。

角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。

胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距095nm,每一圈含有33个残基）的多肽链右手旋转形成的。

伴娘蛋白（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。

肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。

血红蛋白（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。

你也学生物的吗？

是生命的物质基础，血蛋白，肌肉蛋白还有免疫蛋白，功能也一目了然，肌肉蛋白增加肌肉韧性，血蛋白运输氧气，免疫蛋白就是增强免疫力了，所以想要强身健体就多吃蛋白类食品，增加免疫力，当然了还有很多。

肌红蛋白（Myoglobin,Mb）是哺乳动物细胞( 主要是肌细胞) 储存和分配氧的蛋白质，它是由一条多肽链和一个辅基血红素构成，相对分子质量为16 700，含153个胺基酸残基。除去血红素的脱辅基肌红蛋白称球蛋白(globin)，它和血红蛋白的亚基(a 珠蛋白链和P-珠蛋白链) 在胺基酸序列具有明显的同源性，它们的构象和功能也极其相似。

基本介绍 中文名 ：肌红蛋白 外文名 ：Myoglobin,Mb  组成 ：多肽 分子量 ：16 700 功能 ：运输和储存氧气 形状 ：紧密球形 简介,肌红蛋白的本质和功能,肌红蛋白的三级结构,参考值, 简介 （myoglobin，MYO,Mb） 是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。 肌红蛋白的基本知识： 肌红蛋白存在于肌肉中，心肌中含量特别丰富。抹香鲸肌红蛋白三级结构于1960年由Kendrew用X线衍射法阐明，这是世界上第一个被描述的蛋白质三级结。由于三级结构与蛋白质的生物学功能直接相关，而且三级结构的分析工作难度很高，所以这项工作获得学术界的非常高的评价。 肌红蛋白螺旋构象图 肌红蛋白的本质和功能 本质：肌红蛋白=一条多肽链+一个辅基多肽链：由153个胺基酸残基组成 辅　基：亚铁血红素辅基 分子量：17 800 功能：在肌肉中有运输氧和储氧功能肌红蛋白的三级结构 肌红蛋白的三级结构 形状：呈紧密球形 多肽链中胺基酸残基上的疏水侧链大都在分子内部,亲水侧链多位于分子表面,因此其水溶性较好。 三级结构 有8段α-螺旋区 每个α-螺旋区含7～24个胺基酸残基，分别称为A、B、C…G及H肽段。 有1～8个螺旋间区 肽链拐角处为非螺旋区（亦称螺旋间区），包括N端有2个胺基酸残基，C端有5个胺基酸残基的非螺旋区， 处在拐点上的胺基酸残基 Pro, Ile, Ser, Thr, Asn等 极性胺基酸分布在分子表面 内部存在一口袋形空穴，血红素居于此空穴中 血红素是铁卟淋化合物，它由4个吡咯通过4个甲炔基相连成一个大环，Fe2+居于环中。 铁与卟啉环及多肽链胺基酸残基的连线：铁卟啉上的两个丙酸侧链以离子键形式与肽链中的两个碱性胺基酸侧链上的正电荷相连。血红素的Fe2+与4个咯环的氮原子形成配位键，另2个配位键1个与F8组氨酸结合，1个与O2结合，故血红素在此空穴中保持稳定位置。 这种构象非常有利于运氧和储氧功能，同时也使血红素在多肽链中保持稳定。但是过量运动、劳累、阳光辐射、空气污染、吸菸、农药等会产生过量的自由基。自由基，化学上也称为“游离基”，是含有一个不成对电子的原子团。由于原子形成分子时，化学键中电子必须成对出现，因此自由基就到处夺取其他物质的一个电子，使自己形成稳定的物质。在化学中，这种现象称为“氧化”。体内活性氧自由基具有一定的功能，如免疫和信号传导过程。但过多的活性氧自由基就会有破坏行为，导致人体正常细胞和组织的损坏，而肌红蛋白是富氧链蛋白，更容易遭到自由基的攻击。遭到自由基的攻击从而引起多种疾病，如心脏病、老年痴呆症、帕金森病和肿瘤，与肌红蛋白被氧化存在着密切的关系。此外，更多活性氧自由基，使核酸突变，这是人类衰老和患病的根源。 抹香鲸肌红蛋白三级结构于来源于它的食物链密切相关。抹香鲸的食物为主食大型乌贼、章鱼、鱼类而乌贼、章鱼主要吃虾、蟹、等甲壳类动物和鱼类。根据2008年荷兰莱顿大学的科学家弗朗西斯科·布达（Francesco Buda）教授和他的实验小组成员，通过精确的量子计算手段发现熟透的虾、蟹、三文鱼为代表鱼类等呈现出诱人的鲜红色的原因，是因为虾、蟹、三文鱼为代表鱼类等都富含虾青素（英文称astaxanthin，简称ASTA），熟透的虾、蟹、三文鱼为代表鱼类等的天然红色物质就是虾青素。因为三级结构肌红蛋白是抹香鲸在深海生存的必要条件，抹香鲸热衷于大型乌贼、章鱼、鱼类等的食物不是它喜欢不喜欢的问题，而是必须要摄入更多的虾青素，以保证肌红蛋白三级结构稳定而不被氧化。与大王乌贼拼得你死我活，其本质就是互相争夺对方的虾青素资源，以利于自己能够在深海中长期生存下去。 肌红蛋白临床意义 ： 测定血清肌红蛋白肌红蛋白可作为急性心肌梗死(AMI) 诊断的早期最灵敏的指标 。但特异性差 ,骨骼肌损伤、创伤、肾功能衰竭等疾病 ,都可导致其升高。Myo 阳性虽不能确诊 AMI ,但可用于早期排除 AMI 诊断的重要指标 ,如 Myo 阴性 ,则基本排除心肌梗死 ,还可用于再梗死的诊断 ,结合临床 ,如 Myo 重新升高 ,应考虑为再梗死或者梗死延展。 增高： 见于急性心肌梗死早期、急性肌损伤、肌营养不良、肌萎缩、多发性肌炎、急性或慢性肾功能衰竭、严重充血性心力衰竭和长期休克等。在心肌梗死后15h即可增高，但1～2d内即恢复正常。 (1)血中升高：甲状腺功能减低症、高醛固酮血症、肾功能不全、恶性高热以及剧烈运动后等。 (2)尿中升高：卟啉病、血红蛋白尿症、血尿等。 (3)血、尿中肌红蛋白均升高：见于急性心肌梗死、心绞痛、心源性休克、心肌病、肌疾病(进行性肌营养不良、多发性肌炎、重症肌无力)等。 参考值 男性20~80μg/L； 女性10~70μg/L； 诊断限：>100μg/L。 血清Mb水平随年龄、性别及种族的不同而异，黑人的Mb水平要高于白人。

与其他生物分子一样，蛋白质是人类及所有动物赖以生存的营养要素。蛋白质是细胞组织的重要组成部分，是生命的物质基础，是人体内一些生理活动性物质（如酶、激素、抗体）的重要组成部分，是维持体液酸碱平衡和正常渗透压的重要物质。蛋白质占人体重量的163%，即一个60千克重的成年人其体内约有蛋白质98千克。

蛋白质是一种复杂的有机化合物，旧称“朊”。蛋白质是由氨基酸分子呈线性排列所形成，相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过形成肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被翻译后修饰而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以在一起，往往是通过结合形成稳定的蛋白质复合物，发挥某一特定功能。

蛋白质四聚体(四级结构)

蛋白质主要由碳、氢、氧、氮四种化学元素组成，多数蛋白质还含有硫和磷，有些蛋白质还含有铁、铜、锰、锌等矿物质。蛋白质内4种主要化学元素的含量为：碳 15％～55％、氢67％、氧21％～235％、氮15％～186％。在人体内只有蛋白质含有氮元素，其他营养素不含氮。因此，氮成了测量体内蛋白质存在数量的标志。

蛋白质具有以下性质：

(1)溶解性：有些蛋白质和鸡蛋白能溶解在水里形成溶液。蛋白质分子的直径很大，达到了胶体微粒的大小，所以，蛋白质溶液具有胶体的性质。有的难溶于水(如丝、毛等)。

(2)水解：我们从食物摄取的蛋白质，在胃液中的胃蛋白酶和胰液中的胰蛋白酶作用下，经水解反应，生成氨基酸。氨基酸被人体吸收后，重新结合成人体所需的各种蛋白质。人体内各种组织的蛋白质也不断地被分解，最后主要生成尿素，排出体外。

(3)盐析：少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解，但如向蛋白质溶液中加入浓的盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出。这种作用叫做盐析。这样析出的蛋白质在继续加水时，仍能溶解，并不影响原来蛋白质的性质。采用多次盐析，可以分离和提纯蛋白质。

(4)变性：蛋白质受热、紫外线、X射线、强酸、强碱、重金属(如铅、铜、汞等)盐、一些有机物(甲醛、酒精、苯甲酸)等的作用会凝结。这种凝结是不可逆的，即凝结后不能在水中重新溶解，这种变化叫做变性。

蛋白质变性后，不仅丧失了原有的可溶性，同时也失去了生理活性。运用变性原理可以用于消毒，但也可能引起中毒。

(5)颜色反应：蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应。例如，有些蛋白质跟浓硝酸作用时呈**。有这种反应的蛋白质分子中一般有苯环存在。在使用浓硝酸时，不慎溅在皮肤上而使皮肤呈现**，就是由于浓硝酸和蛋白质发生了颜色反应的缘故。

(6)蛋白质的灼烧：蛋白质被灼烧时，产生具有烧焦羽毛的气味。

常见蛋白质有以下几种。

纤维蛋白（fibrous protein）:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。

球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典型的球蛋白含有能特异的识别其他化合物的凹陷或裂隙部位的功能。

角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。

胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距095纳米，每一圈含有33个残基）的多肽链右手旋转形成的。

肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。

血红蛋白（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。

当饮食中蛋白质不足时，可引起儿童生长发育迟缓或体重减轻、肌肉萎缩；成人容易产生疲劳、贫血、创伤不易愈合、对传染病抵抗力下降和病后恢复缓慢等症状。严重缺乏时，还可导致营养不良性水肿。因此，保持健康所需的蛋白质含量要因人而异。普通健康成年男性或女性每千克（22 磅）体重大约需要 08 克蛋白质。 随着年龄的增长，合成新蛋白质的效率会降低，肌肉块（蛋白质组织）也会萎缩，而脂肪含量却保持不变甚至有所增加。这就是为什么在老年时期肌肉会看似“变成肥肉”。 婴幼儿、青少年、怀孕期间的妇女、伤员和运动员通常每日可能需要摄入更多蛋白质。

肌球蛋白 （myosin） 肌原纤维粗丝的组成单位。

收缩蛋白包括肌球蛋白和肌动蛋白肌球蛋白是由学者Kuhne于1859年首先报道的,半个多世纪之后,对肌球蛋白的生化分析才开始进行肌球蛋白是心肌粗肌丝的主要成分,分子呈杆状,一端具有两个球形区域,似豆芽的头部,由两条重链(MHC)和两对轻链(MLC)构成,是肌球蛋白重要生物活性所在地,另一端是一个丝状“尾巴”,由两股α-螺旋肽链绞在一起形成一种盘卷螺旋结构〔1〕肌球蛋白具有二个生物学作用：一是具有ATP酶活性,能裂解ATP,释放化学能；二是具有与肌动蛋白结合的能力研究表明心脏的MHC是由两种基因编码,即α-MHC和β-MHC基因,这些基因产物在肌球蛋白分子中形成二聚体,所以相应的有三种分子异构体存在,即V1(α、α同源体)、V2(α、β异源体)、V3(β、β同源体)由于α、β-MHCATP酶活性不同,因此不同的异构体之间所具有的ATP酶活性及收缩活性也不同肌球蛋白ATP酶活性主要由心肌所含V1或V3的量多少而决定,故肌球蛋白以V1占优势的心肌ATP酶活性最高,肌肉收缩速率最快,耗能也最多,而以V3占优势的心肌情况正相反,以V2占优势的心肌表现介于两者之间〔2,3〕肌球蛋白异构体之间的转换是心肌的适应性改变,是心脏本身负荷和能量供应两方面调节适应的结果V1通过增加心肌收缩速度来增加供能达到能量供求平衡,V3通过减少耗能而适应压力超负荷当能量供不应求时,肌球蛋白异构体向V3转化,使ATP酶活性下降,心肌收缩功能降低,表现为Vmax下降,最大张力正常,而达到最大张力的时间延长,心肌作功时耗氧量下降,结果使心脏在节能的情况下产生同样的张力,所以V3增加虽可使心肌速度变慢但是却提高了机械效率

正常哺乳动物和人的心室肌球蛋白异构体的分布与种属、年龄等因素有关成年人左心室心肌肌球蛋白以V3为主占60%～90%,而小哺乳类动物左心室心肌肌球蛋白以V1为主占60%～90%,人类和哺乳类小动物心房肌球蛋白以V1为主〔4〕

对心肌肥厚等病理状态研究显示,心脏肌球蛋白基因表达及蛋白异构中存在着可塑性,推测这可能是动物机体的一种适应反应,例如超负荷刺激引起大鼠心肌肥厚可诱导左心室β-MHC基因表达及V3肌球蛋白增多,结果使心肌耗氧降低,收缩速率下降,被认为是一种经济的适应性反应〔5〕

与肌球蛋白相比,肌动蛋白结构及功能相对简单分子单体为球形,单体上有与肌球蛋白头相结合的位点,许多单体相互连接形成两条有极性的相互缠绕螺旋体

另有：

肌球蛋白 （myosin） 肌原纤维粗丝的组成单位存在于平滑肌中在肌肉运动中起重要作用其分子形状如豆芽状,由两条重链和多条轻链构成两条重链的大部分相互螺旋形地缠绕为杆状,构成豆芽状的杆；重链的剩余部分与轻链一起,构成豆芽的瓣被激活后,具有活性的、能分解ATP的ATP酶其分子量约为51万在粗丝中,都是分子的头朝向粗丝的两端,呈纵向线性缔合排列、

肌动蛋白是一种中等大小的蛋白质, 由375个氨基酸残基组成, 并且是由一个大的、高度保守的基因编码单体肌动蛋白分子的分子量为43kDa, 其上有三个结合位点一个是ATP结合位点, 另两个都是与肌动蛋白结合的结合蛋白结合位点　肌动蛋白至少表达成6种异构形式,分为α、β、γ三种类型根据等电点的不同可将高等动物细胞内的肌动蛋白分为 3 类,α 分布于各种肌肉细胞中,β 和 γ 分布于肌细胞和非肌细胞中有三种 α 肌动蛋白（骨骼肌、心肌和平滑肌）、一种 β 肌动蛋白和两种 γ 肌动蛋白（γ 平滑肌和 γ 非平滑肌）

目录 1 拼音 2 英文参考 3 概述 4 历史 5 蛋白质的生物化学性质 6 蛋白质的分类 7 蛋白质的功能 71 催化作用 72 信号传导和配基运输 73 营养作用 8 人体蛋白质的生理功能 81 构成和修补人体组织 82 构成酶和激素 83 构成抗体 84 调节渗透压 85 供给热能 9 人体蛋白质的生理价值 10 蛋白质组学与生物信息学 11 蛋白质的结构预测与模拟 12 外部链结 13 参考资料 1 拼音

dàn bái zhì

2 英文参考

protein [WS/T 476—2015 营养名词术语]

3 概述

蛋白质（protein）是以氨基酸为基本单位，通过肽键连接起来的一类含氮大分子有机化合物[1]。蛋白质是人体必需的营养素[2]。

蛋白质是一种复杂的有机化合物，有些情况下可以用“朊”字来指代蛋白质[3]。蛋白质是由氨基酸分子呈线性排列所形成，相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过形成肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被翻译后修饰而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，发挥某一特定功能。

蛋白质是动物、植物和微生物等生物细胞的主要成分，是一类高分子含氮的有机化合物的总称。蛋白质是活细胞的组成成分，也是作为维持细胞生活的活性物质（如酶等），与生命现象密切相关的物质，它在体内不断地进行代谢循环，而在外观上似乎保持着恒定状态。蛋白质是由各种Lα氨基酸类（H2N－CHR－COOH，RH即甘氨酸）彼此返复以肽键（……CO－NH……）结合而形成的多肽链（H2N－CHR1－CO－NH－CHR2－CO－NHR3－CO……）。由于蛋白质种类的不同，其所含氨基酸的种类、数量及其结合顺序都不相同，其分子的大小是多种多样的。从鲱鱼和鲑的 蛋白的鱼精蛋白分子量为4千左右直到病毒类那种具有复杂的四级结构的分子量至数亿。对水解后仅生成氨基酸的天然蛋白质称为单纯蛋白质。对水解后除产生氨基酸外，还有其他有机物质的称为结合蛋白质。前者根据溶解度与其来源而分别称为清蛋白、球蛋白、醇溶谷蛋白、谷蛋白、硬蛋白、组蛋白、鱼精蛋白。后者依其所含有的非氨基酸有机物而分别称为核蛋白质、糖蛋白、核糖蛋白、磷脂蛋白、色素蛋白等。此外虽然不是天然蛋白质，但多少进行变化而产生的一族衍生蛋白质则有：白明胶、胨、等。除硬蛋白质外，蛋白质溶于水或稀盐溶液而形成胶体溶液，蛋白质溶液可通过加入醇、丙酮等有机溶剂、硫酸铵等中性盐和三氯醋酸、硫柳酸、生物堿试剂、重金属盐等而使蛋白质沉淀，因此可用来对蛋白质的检出、去除和提纯。为了检出蛋白质和蛋白质中含有的氨基酸，可用双缩脲反应、米伦（Millon′s）反应、**蛋白反应、阿达姆凯威斯（adam－kiewiez）反应、李伯曼（Libermann）反应、毛利斯（Molis－ch）反应等各种显色反应。为了正确分析组成蛋白质的氨基酸的种类和数量，通常可以将样品加入过量的6N盐酸于闭式管中，在110℃下处理约2472小时，然后将水解产物放入以离子交换柱为主体的氨基酸自动分析仪中进行测定。蛋白质中氨基酸的组成和分子内氨基酸的排列顺序，对每种生物和器官都各显有其特征。也就是说蛋白质具有种属和器官的特异性。天然蛋白质是不稳定的物质，因各种物理的（加热、搅拌、薄膜化、紫外线及X线照射等）或化学的（尿素、有机溶剂酸、醇及数种盐类处理等）原因而引起变性。通常，一般的天然蛋白质一旦注入与其不同的动物组织内，便会成为所谓的抗原，在注射过的动物血清中会形成免疫球蛋白，它能和注射蛋白之间引起特异性的抗原抗体反应。因此可利用这种性质用微量（样品）就能判断出两种蛋白质的同一性。

与其他生物大分子（如多糖和核酸）一样，蛋白质是生物体中的必要组成成分，参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质，它们催化生物化学反应，尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外，还有许多结构性或机械性蛋白质，如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白，以及细胞骨架中的微管蛋白（参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形）。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时，蛋白质也是人们日常饮食中必需的营养物质，这是因为动物自身无法合成所有必需氨基酸；通过消化所摄入的蛋白质食物（将蛋白质降解为氨基酸），人体就可以将吸收的氨基酸用于自身的蛋白质合成。

蛋白质这一概念最早是由瑞典化学家永斯·贝采利乌斯于1838年提出，但当时人们对于蛋白质在机体中的核心作用并不了解。1926年，詹姆斯·B·萨姆纳揭示尿素酶是蛋白质，首次证明了酶是蛋白质。

第一个被测序的蛋白质是胰岛素，由弗雷德里克·桑格完成，他也因此获得1958年度的诺贝尔化学奖。首先被解析的蛋白质结构包括血红蛋白和肌红蛋白的结构，所用方法为X射线晶体学；

该工作由马克斯·佩鲁茨和约翰·肯德鲁于1958年分别完成，他们也因此获得1962年度的诺贝尔化学奖。

4 历史

在18世纪，安东尼奥·弗朗索瓦（Antoine Fourcroy）和其他一些研究者发现蛋白质是一类独特的生物分子，他们发现用酸处理一些分子能够使其凝结或絮凝。当时他们注意到的例子有来自蛋清、血液、血清白蛋白、纤维素和小麦面筋里的蛋白质。荷兰化学家Gerhardus Johannes Mulder对一般的蛋白质进行元素分析发现几乎所有的蛋白质都有相同的实验公式。用“蛋白质”这一名词来描述这类分子是由Mulder的合作者永斯·贝采利乌斯于1838年提出。Mulder随后鉴定出蛋白质的降解产物，并发现其中含有为氨基酸的亮氨酸，并且得到它（非常接近正确值）的分子量为131Da。

对于早期的生物化学家来说，研究蛋白质的困难在于难以纯化大量的蛋白质以用于研究。因此，早期的研究工作集中于能够容易地纯化的蛋白质，如血液、蛋清、各种毒素中的蛋白质以及消化性和代谢酶（获取自屠宰场）。1950年代后期，Armour Hot Dog Co公司纯化了一公斤纯的牛胰腺中的核糖核酸酶A，并免费提供给全世界科学家使用。目前，科学家可以从生物公司购买越来越多的各类纯蛋白质。

著名化学家莱纳斯·鲍林成功地预测了基于氢键的规则蛋白质二级结构，而这一构想最早是由威廉·阿斯特伯里于1933年提出。随后，Walter Kauzman在总结自己对变性的研究成果和之前Kaj LinderstromLang的研究工作的基础上，提出了蛋白质折迭是由疏水相互作用所介导的。1949年，弗雷德里克·桑格首次正确地测定了胰岛素的氨基酸序列，并验证了蛋白质是由氨基酸所形成的线性（不具有分叉或其他形式）多聚体。原子分辨率的蛋白质结构首先在1960年代通过X射线晶体学获得解析；到了1980年代，NMR也被应用于蛋白质结构的解析；近年来，冷冻电子显微学被广泛用于对于超大分子复合体的结构进行解析。截至到2008年2月，蛋白质数据库中已存有接近50,000个原子分辨率的蛋白质及其相关复合物的三维结构的坐标。[4]

5 蛋白质的生物化学性质

细胞色素c的NMR溶液结构，显示了蛋白质的动态结构。

蛋白质并不完全是刚性分子。许多蛋白质在执行生物学功能时可以在多个相关结构中相互转换。在进行功能型结构重排时，这些相关的三级或四级结构通常被定义为不同“构象”，而这些结构之间的转换就被称为“构象变换”。例如，酶的构象变换常常是由底物结合到活性位点所导致。在溶液中，所有的蛋白质都会发生结构上的动态变化，主要表现为热振动和与其他分子之间碰撞所导致的运动。

不同大小的蛋白质的分子表面。从左到右依次为：抗体（IgG）、血红蛋白、胰岛素、腺苷酸激酶和谷胺酰氨合成酶。

蛋白质可以由三级结构的不同大致分为三个主要类别：球蛋白、纤维蛋白和膜蛋白。几乎所有的球蛋白都是水溶性的，许多酶都是球蛋白；纤维蛋白多为结构蛋白；膜蛋白常常作为受体或分子通道，是细胞与外界联系的重要介质。

要了解特定蛋白质的功能，获得其三级结构或四级结构可以提供重要的结构信息。目前用于蛋白质的原子分辨率结构测定的方法主要是X射线晶体学和NMR光谱学。冷冻电子显微学也可以提供超大蛋白质复合物（如病毒、核糖体等）的低分辨率结构信息。[5]而电子晶体学在一些情况下也可以提供较高分辨率的结构信息，特别是对于膜蛋白的二维晶体。[6]解析的结构（包括原子坐标和结构解析的相关信息）通常存放到蛋白质数据库（PDB），供全世界研究者免费。结构预测也可以为未知结构（实验结构）的蛋白质提供结构信息。

6 蛋白质的分类

[7]

蛋白质是生命的存在形式，是维持生命的物质基础。人体的一切细胞组织都是由蛋白质组成的，蛋白质占人体重的15%。

根据所含的氨基酸种类齐全与否，营养学把蛋白质分为三大类：完全蛋白质、半完全蛋白质、不完全蛋白质。

（1）完全蛋白质

完全蛋白质含有种类齐全的必需氨基酸，数量充足，比例也较适当，可以满足人体的需要。属于完全蛋白质的有酪蛋白、乳白蛋白、卵白蛋白、卵黄磷蛋白、白蛋白、肌蛋白、大豆蛋白、麦谷蛋白、谷蛋白等。完全蛋白质营养价值高，是高质量的蛋白质。

（2）半完全蛋白质

半完全蛋白质含有各种必需的氨基酸，在种类上是齐全的，但是含量多寡不齐，比例不当，不能完全满足人体的需要。如小麦、大麦中的麦胶蛋白。

（3）不完全蛋白质

不完全蛋白质所含必需氨基酸种类不全，不能满足人体的需要，如玉米胶蛋白、动物结缔组织、胶质蛋白、豆球蛋白等。

蛋白质又可分为单纯蛋白质和结合蛋白质。单纯蛋白质由氨基酸及其衍生物组成，如血清白蛋白、胰岛素等，成分相对比较简单；结合蛋白质是由单纯蛋白质和某些非蛋白质化合物基团所组成。

根据蛋白质在人体内的作用，又可以分为6类：结构蛋白、收缩蛋白、抗体蛋白、血液蛋白、激素蛋白、酶蛋白。

蛋白质可以由三级结构的不同大致分为三个主要类别：球蛋白、纤维蛋白和膜蛋白。几乎所有的球蛋白都是水溶性的，许多酶都是球蛋白；纤维蛋白多为结构蛋白；膜蛋白常常作为受体或分子通道，是细胞与外界联系的重要介质。

7 蛋白质的功能

蛋白质是细胞中的主要功能分子。[8]除了特定类别的RNA，大多数的其他生物分子都需要蛋白质来调控。蛋白质也是细胞中含量最为丰富的分子之一；例如，蛋白质占大肠杆菌细胞干重的一半，而其他大分子如DNA和RNA则只分别占3%和20%。[16]在一个特定细胞或细胞类型中表达的所有蛋白被称为对应细胞的蛋白质组。

蛋白质能够在细胞中发挥多种多样的功能，涵盖了细胞生命活动的各个方面：发挥催化作用的酶；参与生物体内的新陈代谢的调剂作用，如胰岛素；一些蛋白质具有运输代谢物质的作用，如离子泵和血红蛋白；发挥储存作用，如植物种子中的大量蛋白质，就是用来萌发时的储备；许多结构蛋白被用于细胞骨架等的形成，如肌球蛋白；还有免疫、细胞分化、细胞凋亡等过程中都有大量蛋白质参与。

蛋白质功能发挥的关键在于能够特异性地并且以不同的亲和力与其他各类分子，包括蛋白质分子结合。蛋白质结合其他分子的区域被称为结合位点，而结合位点常常是从蛋白质分子表面下陷的一个“口袋”；而结合能力与蛋白质的三级结构密切相关，因为结构决定了结合位点的形状和化学性质（即结合位点周围的氨基酸残基的侧链的化学性质）。蛋白质结合的紧密性和特异性可以非常高；例如，核糖核酸酶抑制蛋白可以与人的血管促生蛋白angiogenin以亚飞摩尔（subfemtomolar，即<1015M）量级的解离常数进行结合，[17]但却完全不结合（解离常数>1 M）angiogenin在两栖动物中的同源蛋白抗肿瘤核糖核酸酶（onconase）。非常微小的化学结构变化，如在结合位点的某一残基侧链上添加一个甲基基团，有时就可以几乎完全破坏结合；例如，氨酰tRNA合成酶可以分辨侧链结构非常类似的缬氨酸和异亮氨酸，而这两种氨基酸的差别就在于异亮氨酸的侧链多出一个甲基。相同的蛋白质分子结合在一起就可形成同源寡聚体或多聚体，有些多聚体可以形成纤维；而这些形成纤维的蛋白质往往是结构蛋白，它们在单体状态下是球蛋白，通过自结合来形成刚性的纤维。蛋白蛋白相互作用可以调控酶的活性和细胞周期中的各种进程，并可以使大型的蛋白质复合物得以形成，这样可以将参与同一生物学功能的分子结合到一起，从而提高其工作效率；而结合所诱导的蛋白构象变化对于复杂的信号传导网络的构建也是必不可少的。还有一些蛋白质（如膜蛋白）可以结合或者插入到细胞膜中。

71 催化作用

细胞中，酶是最被广泛了解和研究最多的蛋白质，它的特点是催化细胞中的各类化学反应。酶的催化反应具有高度的专一性和极高的催化效率。酶在大多数与代谢和异化作用以及DNA的复制、修复和RNA合成等相关的反应中发挥作用。在翻译后修饰作用中，一些酶（如激酶和磷酸酶）可以在其底物蛋白质上增加或去除特定化学基团（如磷酸基团）。目前已知的酶催化的反应有约4000种。[18]酶可以极大地加速其所催化的反应；例如，与没有酶催化的情况相比，乳清酸核苷5'单磷酸脱羧酶（orotate decarboxylase）的加速作用最高可达1017倍（形象地说，在没有酶的情况下完成反应需要七千八百万年，而存在酶的情况下反应只需18毫秒）。[19]

结合于酶上，并在酶的作用下发生反应的分子被称为底物。虽然酶分子通常含有数百个氨基酸残基，但参与与底物结合的残基只占其中的一小部分，而直接参与底物催化反应的残基则更少（平均为34个残基）。[20]这部分参与底物结合和催化的区域被称为活性位点。有一些酶需要结合一些小分子（辅酶或辅因子）才能够有效发挥催化作用。酶的活性还可以被酶抑制剂所抑制，或被酶激活剂所提高。

72 信号传导和配基运输

带有绿色荧光蛋白标签的蛋白质在不同的细胞区室和细胞结构中的分布图。荧光以白色来显示。左边从上到下依次为，细胞核、内质网、质膜和线粒体；中间从上到下依次为，核小体、高尔基体、细胞质和微管；右边从上到下依次为，核膜、溶酶体、中心体和微丝。

in vivo的蛋白质研究常常专注于蛋白质在细胞中的合成和定位。虽然已经知道许多细胞内蛋白质是在细胞质中合成，而膜结合蛋白质或分泌性蛋白质是在内质网中合成，但蛋白质定位到特定细胞器或细胞结构的特异性是如何达到的，目前还不清楚。一些有助于获得特定蛋白质在细胞中定位的方法得到了发展，特别是用基因工程将目的蛋白质上连接上“报告者”（如绿色荧光蛋白），将这样的融合蛋白在细胞中表达后，就可以通过显微镜观察荧光来了解融合蛋白在细胞中的分布。

另一种常用的同样是基因工程的方法为定点突变。利用这一方法，研究者可以改变蛋白质序列，从而改变其结构、细胞内定位以及调控机制；而这些改变可以在in vivo的情况下通过连接绿色荧光蛋白，或者在in vitro的情况下通过酶动力学的方法以及结合实验进行观察。

73 营养作用

构成蛋白质的基本单位是氨基酸，许多氨基酸按不同的方式连结，就成为品种繁多的蛋白质[2]。

大多数微生物和植物能够合成所有20种标准氨基酸；动物则由于缺乏某些氨基酸合成途径中特定氨基酸合成反应所需的关键酶，如从天冬氨酸生成赖氨酸、甲硫氨酸和苏氨酸的合成反应第一步中发挥催化作用的天冬氨酸激酶，而只能合成部分氨基酸。因此，动物必须从食物中获取这些自身无法合成的氨基酸。一个生物体所无法合成而需从食物中获取的氨基酸被称为必需氨基酸。如果环境中存在所需氨基酸，微生物能够直接摄取这些氨基酸，而下调其自身的合成水平，从而节省了原来需要用于合成反应的能量。

动物所摄取的氨基酸来源于食物中所含的蛋白质。摄入的蛋白质通过消化作用而被降解，这一过程通常包括蛋白质在消化系统的酸性环境下发生变性，变性后的蛋白质被蛋白酶水解成氨基酸或小段的肽。随后这些降解片断就可以被吸收。部分吸收后的氨基酸被用于蛋白质的合成，其余的则通过糖异生作用被转化为葡萄糖或进入三羧酸循环进行代谢。蛋白质的营养作用在饥饿环境下显得特别重要，此时机体可以利用自身的蛋白质，特别是肌肉中的蛋白质，来产生能量以维持生命活动。蛋白质/氨基酸也是食物中重要的氮源

人体所需蛋白质在许多食物中都含量丰富，如动物肌肉、乳制品、蛋、豆类、榖类和蕈类等。人体中蛋白质缺乏可以导致全身浮肿、皮肤干燥病变、头发稀疏脱色、肌肉重量减轻、免疫力下降等。

食物中的蛋白质有时会引起过敏反应。

食物蛋白质中含有21种氨基酸，分为必须氨基酸和非必需氨基酸两大类。必需氨基酸人体内不能自行合成，或合成数量难以满足需要，必需由食物蛋白质供给，对成人来说，必需氨基酸有8种，对儿童来说，必需氨基酸有10种，这就是异亮氨酸、亮氨酸、赖氨散、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸，缬氨酸（儿童还包括组氨酸和精氨酸）。非必需氨基酸人体内可自行合成，可满足身体需要，包括甘氨酸、脯氨酸、丙氨酸、羟脯氨酸、谷氨酸、门冬氨酸、组氨酸、精氨酸、酪氨酸、羟谷氨酸、胱氨酸、丝氨酸、半脱氨酸。[2]

8 人体蛋白质的生理功能

蛋白质是生命的存在形式，是维持生命的物质基础。人体的一切细胞组织都是由蛋白质组成的，蛋白质占人体重的15%。蛋白质的主要生理功能是[2]：

81 构成和修补人体组织

蛋白质是构成和修补人体组织的“建筑材料”，人体内的神经、肌肉、内脏、血液、骨骼甚至指甲、毛发，都含有蛋白质，身体的生长发育、衰老组织的更新、损伤组织的修补都需要蛋白质的供应。

82 构成酶和激素

人体内发生的化学变化有成千上万种，形成了人体的新陈代谢，而这些化学变化大多需要酶的催化。酶广泛参加入体的各种生命活动，如肌肉收缩、血液循环、呼吸、消化、神经传导、感觉、思维、生育等，如果没有酶的参加，生命活动就无法正常进行，而酶的主要成分正是蛋白质。

激素是人体内分泌腺分泌的物质，直接进入血液分布到全身，对肌体的代谢、生长、发育、繁殖起重要的调节作用，如甲状腺素、肾上腺素、胰岛素等。激素也是由蛋白质构成。

83 构成抗体

抗体是一种蛋白质，其功能是“抵抗”细菌和病毒等外来蛋白质的入侵，保护人体不受侵害，如用于治癌的干扰素。

84 调节渗透压

正常人血液与组织液之间存在着水分的交换，靠血浆和组织液中的电解质和胶体蛋白来保持平衡。当组织液与血浆中的电解质浓度相等时，两者间的水分分布就取决于血浆中血蛋白的浓度。长期缺乏蛋白质的人，其血浆蛋白含量便会降低，血液内的水分就渗入周围组织，造成营养不良性水肿。

85 供给热能

在体脂耗尽的情况下，人体会以蛋白质为“燃料”作为热能。

9 人体蛋白质的生理价值

蛋白质的生理价值是评定食物蛋白营养价值的常用方法，其数值是蛋白质在体内保留量与吸收量的百分比，即[2]：

粪便中排出的蛋白质，为摄入而不被吸收的部分：尿中排出的蛋白质，为吸收而未被利用部分。一般以测量粪、尿中含氮量来换算。[2]

蛋白质的生理价值越高，说明在体内的利用率越高，但实际上没有达到100的。常见食物中，鸡蛋的生理价值最高，达到94，牛奶为85，猪肉74，牛肉76，羊肉69，鱼肉83，大豆64，大米77，小麦67，玉米60，花生59。[2]

蛋白质生理价值的高低，取决于其所含氨基酸的组成。食物中所含氮基酸的成分和比例越接近于人体需要，其生理价值就越高，反之，就越低。为了提高蛋白质的生理价值，可以把两种或两种以上蛋白质混合食用，使其中所含氨基酸互为补充，尽量接近人体需要的种类和比例。如大豆和玉米混合食用、动植物蛋白混合食用，这样可以取长补短，提高生理价值。一般来说，搭配的种类越多越好。[2]

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10 蛋白质组学与生物信息学

在一定时间内一个细胞或一类细胞中存在的所有蛋白质被称为蛋白质组，研究如此大规模的数据的领域就被称为蛋白质组学，与基因组学的命名方式相似。蛋白质组学中关键的实验技术包括用于检测细胞中大量种类蛋白质相对水平的蛋白质微阵列技术，和用于系统性研究蛋白蛋白相互作用的双杂交筛选技术。此外，还有探究所有组分之间的可能的生物学相互作用的相互作用组学，以及系统性地解析蛋白质结构，并揭示其中的可能的折迭类型的结构基因组学。

目前各类数据库中含有许多种类的生物体的大量的基因组和蛋白质组数据，包括人类基因组的数据；要对这些数据进行分析已获得有用的信息，就需要用到近来来发展起来的新兴学科──生物信息学。生物信息学的发展使得现在研究者可以通过序列比对有效地鉴定相关生物体的同源蛋白质。利用序列信息推导工具（sequence profiling tool）可以对更特异地对序列进行分析，如限制酶图谱、针对核酸序列的开放阅读框架分析以及二级结构预测。利用特定软件，如ClustalW，可以从序列信息中可以构造出系统树并进行进化分析。生物信息学的研究领域包括集合、注释和分析基因组和蛋白质组数据，这就需要应用计算技术于生物学问题，如基因识别和支序分类。

11 蛋白质的结构预测与模拟

作为结构基因组研究的互补，蛋白质结构预测的目标是发展出有效的能够提供未知结构（未通过实验方法得到）蛋白质的可信的结构模型。目前最为成功的结构预测方法是同源建模；这一方法是利用序列相似的蛋白质（已知结构）的结构作为“模板”。而结构基因组的目标正是通过解析大量蛋白质的结构来为同源建模提供足够的模板以获得剩余的未解析的同源蛋白结构。从序列相似性较差的模板计算出精确的结构模型对于同源建模法还是一个挑战，问题在于序列比对准确性的影响，如果能够获得“完美”的比对结果，则能够获得精确的结构模型。[28]许多结构预测方法已经被用于在蛋白质工程领域，在这些方法的帮助下，研究者们设计出一些新型的蛋白质折迭类型。更为复杂的结构计算是预测蛋白质分子之间的相互作用，需要应用分子对接法和蛋白蛋白相互作用预测。

利用分子动力学的方法可以模拟蛋白质的折迭和结合过程。通过分布式计算，如Folding@Home计划，为分子动力学模拟注入了活力。小的α螺旋蛋白结构域，如villin的头部和HIV辅助蛋白已经成功地在计算机中（in silico）被模拟。将分子动力学和量子力学相结合的方法已经被用于探索视网膜色素分子的电子态

12 外部链结

（英文）蛋白质数据库（The Protein Databank）

（英文）UniProt蛋白质资源

（英文）Human Protein Atlas

（英文）iHOP Information Hyperlinked over Proteins

（英文）NCBI Entrez的蛋白质数据库

（英文）NCBI的蛋白质结构数据库

（英文）人类蛋白质参考数据库

（英文）人类蛋白质百科

（英文）斯坦福大学的Folding@Home

（英文）Proteins: Biogenesis to Degradation The Virtual Library of Biochemistry and Cell Biology