支链氨基酸和肌酸作用的区别是什么

1、支链氨基酸可以刺激胰岛素的产生，胰岛素的产生也促进肌肉对氨基酸的吸收。支链氨基酸既有合成作用，也有抗分解作用，因为它们可以显著增加蛋白合成，促进相关激素的释放，如生长激素（GH）、IGF-1（胰岛素样生长因子-1）和胰岛素以及有助于维持一个合理的睾酮/皮质醇比例。

2、肌酸可以快速增加肌肉力量，加速疲劳恢复，提高爆发力。肌酸在人体内储存越多，力量及运动能力也越强。

扩展资料

肌酸存在于鱼、肉等食物中，但数量很少（半公斤肉只能提供1克肌酸）。要达到对人体有帮助的每日摄取量5克，必须每天吃下2．5公斤肉，这是不太可能的，所以需额外补充。

运动和锻炼后服用肌酸，如果不运动，产物三磷酸腺苷还没有被消耗就服用，就达不到补充的作用，效果会差一些。如果能走能锻炼，可以用，不能走就直接用atp（三磷酸腺苷），价格更便宜。肌酸是营养能量药，没有治疗作用。这点要清楚，还有不能用开水，开水会破坏肌酸，用凉开水服用和混合，然后运动才有营养作用。

当你在想训练出更强壮、更有力的身体时，在细胞水平上刺激和给你的肌肉供能是必要的，支链氨基酸（缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸）组成几乎1/3肌肉蛋白。BCAAs减缓肌肉疲劳，加速恢复，降低运动时其它氨基酸从肌肉中的丢失，并有助于机体吸收蛋白质。缺乏其中三者之一将导致肌肉丢失。不象其它氨基酸，BCAAs在肌肉中代谢，而不是在肝脏。

支链氨基酸之间在吸收能力上具有相互竞争性，因此必须同时补充，以保证最大程度的吸收。训练时肌肉中支链氨基酸的消耗也是很快的，运动前和/或运动中补充支链氨基酸可以提高运动能力和延缓疲劳。运动后即刻或运动后随餐服用支链氨基酸可以降低皮质醇和快速恢复肌肉中支链氨基酸的水平。

参考资料：

氨基酸的主要功用是作为蛋白质合成的原料；其次可合成其它含氮物质（如嘌呤、嘧啶等）；过多的氨基酸在体内不能贮存，这部分氨基酸可通过各种代谢方式先转变为三羧酸循环的中间产物，然后经三羧酸循环彻底氧化为CO2和H2O，也可通过糖异生作用转变为葡萄糖，还可转变为脂肪贮存。各种氨基酸具有共同的结构特点，故有共同的代谢途径，但不同的氨基酸由于结构的差异也有不同的代谢方式。 右图显示氨基酸进入三羧酸循环的方式。从图中可以看出，10种氨基酸最后分解产生乙酰CoA ；5种氨基酸转变成三羧酸循环的中间产物α-酮戊二酸；4种氨基酸转变成琥珀酰CoA；2种氨基酸转变为延胡索酸；2种氨基酸转变为草酰乙酸。然后可经三羧酸循环进一步彻底氧化为CO2和H2O。

氨基酸也可异生为糖或生成酮体。凡是能转变为丙酮酸、草酰乙酸、琥珀酰CoA、α-酮戊二酸和延胡索酸的氨基酸称为生糖氨基酸，这是因为三羧酸循环的中间产物和丙酮酸能转变为磷酸烯醇式丙酮酸，然后很容易循糖异生途径异生为糖。凡是能分解为乙酰CoA和乙酰乙酰CoA的氨基酸称为生酮氨基酸，因为乙酰CoA或乙酰乙酰CoA亦可用于合成脂肪。20种氨基酸中，只有亮氨酸和赖氨酸是唯一生酮的氨基酸；异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸是生酮兼生糖氨基酸；剩余14种是生糖氨基酸。 氨基酸脱氨基作用是氨基酸分解代谢的最主要反应。体内大多数组织细胞均可进行。氨基酸可通过多种方式脱去氨基，如转氨基、氧化脱氨基、联合脱氨基等，其中以联合脱氨基最为重要。

氨基酸脱氨基的产物为α-酮酸和氨

1．转氨基作用

大多数氨基酸在进行分解代谢之初，首先通过转氨基作用将α-氨基转移给α-酮戊二酸，使其形成谷氨酸和相应的α-酮酸（α-ketoacid）。

转氨基作用是氨基酸在氨基转移酶(aminotransferase）或称转氨酶(transaminase）催化下，可逆地把α-氨基酸的氨基转移给α-酮戊二酸，使α-氨基酸转变为相应的α-酮酸，而原来的α-酮戊二酸接受氨基转变成相应的谷氨酸。可见，转氨基作用既是氨基酸的分解代谢过程，又是某些非必需氨基酸合成的重要途径。转氨酶的辅酶是维生素B6的磷酸酯磷酸吡哆醛。体内大多数氨基酸均能进行转氨基反应，转氨酶的种类很多，专一性强，分布也最广。以丙氨酸氨基转移酶（alanine transaminase,ALT；又称谷丙转氨酶，GPT）以及天冬氨酸氨基转移酶（aspartate transaminase,AST；又称谷草转氨酶，GOT）最重要，前者在肝细胞含量最高，后者在心肌细胞含量最高。正常情况下它们在血清中含量都很低，当肝细胞或心肌受损时血清中含量增高，故可用于临床上肝脏或心肌疾病的辅助诊断。

2．谷氨酸的氧化脱氨基作用

通过以上转氨基作用生成的谷氨酸由谷氨酸脱氢酶（glutamate dehydrogenase）催化，脱氢的同时又脱去氨基的反应，称为氧化脱氨基作用。在体内氨基酸氧化酶种类很多，其中以谷氨酸脱氢酶的作用最重要。谷氨酸脱氢酶是以NAD或NADP为辅酶的不需氧脱氢酶，催化谷氨酸脱氢生成亚谷氨酸，然后水解生成α-酮戊二酸和NH3（图5-1-14）。谷氨酸脱氢酶广泛存在于肝、肾及脑中，反应可逆，通过还原氨基化作用，α-酮戊二酸和氨可合成谷氨酸，因此，它不仅在氨基酸的分解中起作用，而且在非必需氨基酸合成中也起着重要作用。

3．联合脱氨基作用

联合脱氨基作用是体内脱氨基的主要方式，生物体内存在二种联合脱氨基方式。

（1）转氨酶与谷氨酸脱氢酶的联合脱氨基作用：①氨基酸首先与α-酮戊二酸进行转氨基反应，生成相应的α酮酸和谷氨酸，②谷氨酸在谷氨酸脱氢酶作用下脱去氨基生成α-酮戊二酸。全过程可逆，通过其逆过程可以合成新的非必需氨基酸。此过程主要存在于肝、肾和脑组织中，心肌和骨骼肌中不能进行，因为心肌和骨骼肌中谷氨酸脱氢酶活性低。

（2）嘌呤核苷酸循环形式的联合脱氨基作用

肌肉组织中-谷氨酸脱氢酶活性不高，难以进行上述联合脱氨基作用，在肌肉中氨基酸是通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基的。过程为：①α-氨基酸首先与α-酮戊二酸转氨基作用生成谷氨酸，后者再与草酰乙酸转氨基反应，生成天冬氨酸；②天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸（IMP）由腺苷酸代琥珀酸合成酶催化生成腺苷酸代琥珀酸；③腺苷酸代琥珀酸裂解生成腺苷酸（AMP）和延胡索酸；④AMP在腺苷酸脱氨酶（此酶在肌肉组织中活性较强）催化下脱去氨基生成IMP，完成氨基酸的脱氨基作用。IMP可以再参加循环，延胡索酸经三羧酸循环转变为草酰乙酸后再次参加转氨反应。

氨基酸脱氨基作用的终产物是α-酮酸和氨。它们将分别进入各自的代谢途径。 氨基酸脱氨后生成的 α-酮酸可进一步代谢。主要有以下三方面：

1．经氨基化生成非必需氨基酸

实验证明人体不能合成赖、异亮、苯丙、亮、色、缬、苏、蛋等8种氨基酸相对应的α-酮酸，因而这些氨基酸不能在体内合成，必须从食物摄取，称为营养必需氨基酸。其它十二种氨基酸则称为营养非必需氨基酸，所谓非必需氨基酸并不是它们在代谢中的作用不重要，而是可以在人体合成，主要通过联合脱氨基作用的逆反应生成，故食物不给与一般不会引起缺乏。

2．转变成糖或脂肪

如前述，在体内可以转变成糖的氨基酸称为生糖氨基酸（glucogenic amino acid），能转变为酮体者称为生酮氨基酸（ketogenic amino acid），二者兼有的则称为生糖兼生酮氨基酸（glucogenic and ketogenic amino acid）。

3．氧化供能 不同的α-酮酸在体内可以通过三羧酸循环与氧化磷酸化彻底氧化，产生CO2和水，并释放出能量供生命活动的需要。 氨是一种剧毒物质，脑组织对氨的作用尤为敏感，需要及时处理以免在组织中堆积。正常人除门静脉血液外，血液中氨的浓度极低，一般不超过60μmol/L（01mg/dl）。

1体内氨的来源

（1）氨基酸分解产生氨：氨基酸脱氨基作用是氨的主要来源；胺类物质的氧化分解也可产生氨。

（2）肠道吸收：肠道氨主要来自①肠道细菌对未被消化的蛋白质和未被吸收的氨基酸作用（称腐败作用）产生的氨；②血中尿素扩散入肠管后在肠道细菌尿素酶作用下水解产生的氨。NH3比NH4容易穿过细胞膜而被吸收，在碱性环境中，NH4转变为NH3，所以肠管pH偏碱时，氨的吸收增加。临床上对高血氨病人采用酸性透析液做结肠透析而不用碱性肥皂水灌肠就是这个道理。肠道每日产氨约有4g，腐败作用增强时，氨的产生更多。

（3）肾脏产生：谷氨酰胺在肾远曲小管上皮细胞谷氨酰胺酶的催化下，水解生成谷氨酸和NH3，NH3分泌到肾小管腔与尿中H结合生成NH4由尿排出。碱性尿液不利NH3的分泌，NH3被吸收入血，成为血氨的另一个来源。故肝硬化腹水者不宜使用碱性利尿药以防血氨升高。

2氨的转运

氨是有毒物质，各组织中产生的氨必须以无毒形式经血液运输至肝合成尿素或以铵盐形式随尿排出。氨在血液中有两种运输形式：

（1）丙氨酸运氨作用：主要将肌肉氨基酸脱下的氨经血液运输到肝。过程为：①肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转移给丙酮酸生成丙氨酸，经血液运输至肝；②在肝中，丙氨酸经联合脱氨基作用释放出氨，氨用于合成尿素，生成的丙酮酸则异生为葡萄糖；③葡萄糖经血液运送到肌肉，在肌肉活动供能的过程中又可分解为丙酮酸，再次接受氨基生成丙氨酸输送到肝脏。如此通过丙氨酸和葡萄糖的互变把氨从肌肉运输到肝脏的循环称丙氨酸-葡萄糖循环（alanine glucose cycle）。

（2）谷氨酰胺的运氨作用：氨与谷氨酸在ATP供能和谷氨酰胺合成酶催化下合成谷氨酰胺，经血液输送到肝或肾，经谷氨酰胺酶水解为谷氨酸及氨，在肝可合成尿素，在肾则以铵盐形式由尿排出。谷氨酰胺生成的意义：①肝外组织解除氨毒；②是从脑、肌肉等组织向肝或肾运输氨的主要形式；③氨的储存形式，为某些含氮化合物的合成提供原料，如嘌呤及嘧啶的合成。临床上对肝性脑病患者可服用或输入谷氨酸盐以降低血氨浓度。

3氨的主要去路

氨在体内的主要去路是在肝内通过鸟氨酸循环（尿素循环）生成无毒的尿素，然后由肾排出体外）。鸟氨酸循环的过程可分为以下四步：

1）氨基甲酰磷酸的合成：氨由丙氨酸与谷氨酰胺转运入肝细胞线粒体在氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（carbamoyl phosphate synthetaseⅠ，CPS-Ⅰ）催化下，与CO2和H2O分子结合，消耗2分子ATP，合成氨基甲酰磷酸。反应不可逆。

（2）瓜氨酸的合成：在鸟氨酸氨甲酰转移酶（ornithine carbamoyl transferase,OCT）催化下，将氨基甲酰磷酸的氨甲酰基转移至鸟氨酸的δ-NH2上生成瓜氨酸。反应不可逆。所需的鸟氨酸是由胞液经线粒体内膜上的载体转运进入线粒体的。合成的瓜氨酸又由线粒体内膜上的载体转运进入胞液。

（3）精氨酸的合成：在胞液内，瓜氨酸与天冬氨酸在精氨酸代琥珀酸合成酶（argninosuccinate synthetase）的催化下，由ATP供能合成精氨酸代琥珀酸并生成AMP+PPi，精氨酸代琥珀酸在精氨酸代琥珀酸裂解酶（argninosuccinate lyase）催化下，分解成为精氨酸和延胡索酸。在此过程中，天冬氨酸起着供给氨基的作用；生成的延胡索酸经三羧酸循环转变为草酰乙酸后可与α-氨基酸经转氨作用转变为天冬氨酸。由此可见，鸟氨酸循环与三羧酸循环可联系在一起。

（4）精氨酸水解生成尿素：精氨酸在胞液中精氨酸酶（arginase）的作用下，水解生成尿素和鸟氨酸。鸟氨酸再进入线粒体参与瓜氨酸的合成，反复循环，不断合成尿素。

尿素分子中的两个-NH2，一个由丙氨酸或谷氨酰胺转运入肝细胞线粒体的NH3，另一个由天冬氨酸提供，碳原子来自CO2，天冬氨酸和谷氨酸均是氨的载体。另外，尿素合成是耗能过程，每合成1分子尿素需消耗3分子ATP（消耗4个高能磷酸键）。

尿素主要通过肾脏排泄。如肾排泄功能障碍，必然导致血尿素增高。故临床常测定血尿素氮（blood urea nitrogen,BUN）来反映肾功能。

4．高血氨与氨中毒

正常情况下血氨浓度维持在较低水平。肝脏几乎是体内唯一能合成尿素的器官，当肝功能严重损伤时，尿素合成障碍，血氨浓度升高，称为高氨血症。一般认为，氨进入脑组织可与α-酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨与谷氨酸再进一步结合生成谷氨酰胺。因此，脑中氨的增加，可消耗脑组织中α-酮戊二酸，导致三羧酸循环速度减弱， ATP生成减少，引起大脑功能障碍，严重时可产生昏迷，即氨中毒（肝性脑病）。

丝氨酸是一种对人体有益的营养元素，而且它可以帮助人改善记忆力。丝氨酸是构成蛋白质的基本单位，是组成人体蛋白质的21种氨基酸之一。丝氨酸是一种非必需氨基酸，富含于鸡蛋、鱼、大豆，人体亦可从甘氨酸中合成丝氨酸。它在脂肪和脂肪酸的新陈代谢及肌肉的生长中发挥着作用，因为它有助于免疫血球素和抗体的产生，维持健康的免疫系统也需要丝氨酸。丝氨酸在细胞膜的制造加工、肌肉组织和包围神经细胞的鞘的合成中都发挥着作用。

丝氨酸在脂肪和脂肪酸的新陈代谢及肌肉的生长中发挥着作用，在细胞膜的制造加工、肌肉组织和包围神经细胞的鞘的合成中都发挥着作用。主要用于复方氨基酸制剂中，用于补充氨基酸。[4]D-丝氨酸同时也是重要的神经递质，N-甲基-D-天冬氨酸（NMDA） 受体是其重要的内源性配体，两者在中枢系统发挥重要作用。[5]生产方法通常有发酵法、蛋白质水解提取法、化学合成法、生物酶法等。

进食时血液中各种营养素水平上升，机体各组织大都进入同化状态，合成大于分解。

轻度饥饿时血液中各种营养素水平基本不变，但血糖微降，机体各组织大都处于平衡状态，合成等于分解，但肝脏、肌肉等组织糖原分解补充血糖。

极度饥饿血液中各种营养素水平下降，机体各组织大都处于异化状态，合成小于分解。肌肉和脂肪等组织中动员出大量脂肪，脂肪在肝脏中分解成酮体提供给机体供能。肌肉等组织中蛋白质分解，氨基酸脱氨基，碳链进入糖异生途径合成糖，补充血糖

进食，轻度饥饿、极度饥饿三种状态下大脑中糖、脂肪及氨基酸的代谢基本不会发生变化，另大脑糖供给不足将昏迷